- Docente: Francesco Capozzi
- Crediti formativi: 4
- SSD: CHIM/03
- Lingua di insegnamento: Italiano
- Modalità didattica: Convenzionale - Lezioni in presenza
- Campus: Cesena
- Corso: Laurea Magistrale in Scienze e tecnologie alimentari (cod. 8531)
Conoscenze e abilità da conseguire
Al termine dell'insegnamento lo studente conosce le basi teoriche per comprendere le relazioni esistenti fra la struttura molecolare degli enzimi e le reazioni biochimiche da essi catalizzate, con particolare riferimento agli aspetti bioinorganici di metallo-enzimi e metallo-proteine ed è in grado di acquisire informazioni, anche di carattere spettroscopico, atte a valutare le modificazioni chimiche a carico della struttura molecolare all'interno degli alimenti.
Contenuti
- Struttura primaria delle proteine e proprietà chimico-fisiche degli aminoacidi che le costituiscono
- Struttura secondaria e Ramachandran plot
- Gruppi prostetici, apo- ed olo-proteine
- Omologia di sequenza e mantenimento della funzione biologica
- Descrizione e utilizzo di programmi bioinformatici per la validazione di strutture proteiche (molmol e clustalX)
- Parametri NMR ed informazioni sulla natura chimica dei sistemi biologici
- Cristallografia RX e spettroscopia NMR per la delucidazione delle strutture
- Abbondanza di ioni metallici in natura e nei liquidi biologici
- Ingresso di ioni metallici nelle cellule
- Transferrina, Siderofori e Chaperoni
- Enterobactina e inibizione competitiva di MECAM-ferrica
- Richiami di cinetica chimica e Legge di Arrhenius
- Cinetica di Michaelis-Menten e saturazione
- Accenni di teoria Hard-Soft
- Costanti di dissociazione e di affinità
- Definizione di sito catalitico e meccanismo di reazione enzimatica
- Ioni metallici e effetto della coordinazione sulla costante acida dell'acqua
- Ruolo degli ioni metallici in enzimi idrolitici
- Meccanismo di azione di carbossi-peptidasi e anidrasi carbonica
- Flessibilità e stabilità conformazionali
- Trasduzione del segnale chimico in energia meccanica: proteine contrattili
- Differenze strutturali tra emoglobina e mioglobina e implicazioni nella loro diversa funzione fisiologica
- Stato elettronico degli ioni ferro in alto e basso spin
- NMR di mioglobina e addotti con cianuro
- Effetto paramagnetico sul chemical shift di segnali NMR
- Rilassamento nucleare dei protoni dell'acqua: interazione con ioni paramagnetici
- Redox dell'acqua: potenziale di riduzione dell'ossigeno e dello ione H+
- Ruolo dello ione metallico (Fe o Cu) e geometrie ottimali di coordinazione nel trasporto elettronico
- Ruolo della geometria dei leganti su E0 di plastocianina e azzurrina
- Potenziali redox delle proteine e pathway del trasferimento elettronico
- Effetto Frank-Condon e teoria di Marcus
- Meccanismo catalitico della superossido dismutasi
Testi/Bibliografia
Appunti di lezione. Articoli su riviste scientifiche
Bioinorganic Chemistry - I. Bertini, H.B. Gray, S.J. Lippard, J.S.
Valentine (Eds.) -University Science Books, Mill Valley, CA,
U.S.A., ISBN: 0935702571
Metodi didattici
L'insegnamento si compone di 4 CFU. Ogni CFU comprende 6 ore di
lezioni teoriche frontali e 4 ore di esercitazioni pratiche in
aula. Le esercitazioni pratiche vengono svolte nel Laboratorio
Informatico presso il Campus di Cesena (Villa Almerici) dotato di
20 postazioni PC collegate alla rete. Gli studenti potranno seguire
le operazioni svolte dal docente attraverso la proiezione su
schermo gigante. L'obiettivo delle esercitazioni pratiche è
duplice:
- Far acquisire allo studente dimestichezza con
il software di analisi bioinformatica dei dati strutturali
- Sviluppare nello studente la capacità di
elaborare autonomamente ipotesi di relazioni tra struttura e
funzione delle molecole biologiche
Modalità di verifica e valutazione dell'apprendimento
L'esame di fine corso mira a valutare il raggiungimento degli
obiettivi didattici:
- Utilizzare le informazioni fornite a lezione per elaborare
ipotesi sulle caratteristiche strutturali delle macromolecole
- Descrivere con proprietà di linguaggio e rigore scientifico i
meccanismi di funzionamento degli enzimi
- Definire i criteri con cui è possibile valutare gli effetti
dell'intorno chimico sulla funzione delle molecole biologiche
L'esame consiste, a scelta dello studente, in una
prova scritta oppure nella preparazione autonoma di un elaborato
corredato da una presentazione PowerPoint.
1) La prova scritta consiste nel rispondere a
quesiti inerenti il programma del corso attraverso la descrizione
di dati strutturali e spettroscopici che saranno consegnati allo
studente durante l'esame. Successivamente, lo studente che supera la prova scritta argomenta oralmente al docente il contenuto del compito al fine di addivenire alla valutazione finale.
2) L'elaborato e la presentazione PowerPoint
saranno preparati a casa dallo studente su un argomento a sua
scelta, tra quelli indicati nel programma, e basati su una
rielaborazione autonoma di dati di letteratura e delle informazioni
strutturali acquisite mediante l'uso del software insegnato a
lezione.
Strumenti a supporto della didattica
Il materiale didattico proiettato a lezione è messo a disposizione
dello studente in formato elettronico. Per ottenere il materiale
didattico consultare il sito web:
http://www.francescocapozzi.it
I software gratuiti "ClustalX" e "MolMol" sono disponibili per il
download dal sito del docente.
Eventuali registrazioni audio delle lezioni sono consentite, a
patto che siano rese disponibili a tutti gli studenti mediante
condivisione dei file mp3 in aree riservate del sito docente.
Username e password sono riservati agli studenti iscritti al corso
e saranno riferiti dal docente all'inizio del corso, direttamente a
lezione oppure mediante posta elettronica, previa iscrizione alla
corrispondente lista di distribuzione.
E' previsto l'accesso a DataBase pubblici per proteine.
Orario di ricevimento
Consulta il sito web di Francesco Capozzi
SDGs
L'insegnamento contribuisce al perseguimento degli Obiettivi di Sviluppo Sostenibile dell'Agenda 2030 dell'ONU.