84937 - METODI CHIMICO-MOLECOLARI PER LO STUDIO DELLE PROTEINE

Conoscenze e abilità da conseguire

Al termine del corso, lo studente possiede conoscenze approfondite di metodi utilizzati per la produzione e la purificazione di proteine e metallo-proteine, sia da fonti biologiche che utilizzando tecniche di DNA ricombinante. Inoltre, apprende i principi fisici e le applicazioni di alcune tecniche calorimetriche, spettroscopiche e di diffusione della luce volte alla caratterizzazione della conformazione e dello stato oligomerico delle proteine e metallo-proteine in soluzione, allo studio dei loro cambiamenti conformazionali, e all'analisi delle interazioni che intervengono durante il loro funzionamento. In particolare, lo studente è in grado di i) proporre le strategie sperimentali per l’espressione e l’isolamento di proteine di interesse nella loro forma nativa, ii) comprendere l'uso di tecniche spettroscopiche per analizzare la struttura secondaria e terziaria e i cambiamenti conformazionali, iii) comprendere l'uso di tecniche di diffusione della luce per definire lo stato oligomerico delle proteine tramite la determinazione delle loro proprietà idrodinamiche, iv) comprendere l'uso della calorimetria per definire lo stato conformazionale delle proteine e le interazioni proteina-proteina e proteina-ligando, inclusi ioni metallici. Durante le attività pratiche di laboratorio lo studente svolge un protocollo di espressione e purificazione di una metallo-proteina ricombinante e utilizza programmi di analisi di dati di calorimetria e diffusione della luce su proteine e metallo-proteine.

Modalità di verifica e valutazione dell'apprendimento

L'esame di fine corso mira a valutare il raggiungimento degli obiettivi didattici e in particolare a verificare che lo studente abbia conoscenze teoriche e pratiche sulle metodologie per i) produrre proteine ricombinanti e isolarle, ii) studiare le loro proprietà biochimico-strutturali e idrodinamiche, iii) valutare i cambiamenti conformazionali in seguito a perturbazione della struttura e iv) definire le interazioni biomolecolari.

L'esame potrà svolgersi secondo due modalità, a scelta dello studente:

1) Modalità “interattiva”: allo studente è richiesto di venire a lezione, partecipare alle attività in aula e rielaborare a casa le informazioni acquisite. Questa modalità è dedicata agli studenti che vogliono seguire e partecipare alle lezioni e studiare gli argomenti man mano questi vengono proposti, così da ritrovarsi pronti a concludere l'esame al primo appello. Il voto sarà determinato dalla somma dei punteggi ottenuti per queste attività. La lode si otterrà con 32 o 33 punti totali.

- Presentazione sull’approfondimento di un argomento a scelta:8  

- Portfolio (da compilare, a cura dello studente, alla fine di ogni argomento): 12

- Prova di contenuto (domande a risposta multipla): 12

- Partecipazione al forum: 1

2) Modalità “classica”, di tipo scritto. Consiste in 3 domande aperte su altrettanti argomenti dell'insegnamento. La relazione di laboratorio (che deve fare chi non compila il portfolio) determinerà  come verrà arrotondato (per eccesso o per difetto) il voto finale.

 

Strumenti a supporto della didattica

Studenti con DSA o disabilità temporanee o permanenti: si raccomanda di contattare per tempo l’Ufficio di Ateneo competente (https://site.unibo.it/studenti-con-disabilita-e-dsa/it ). Sarà sua cura proporre agli/lle studenti interessati/e eventuali adattamenti, che dovranno comunque essere sottoposti, con almeno 15 giorni di anticipo, all’approvazione del/della docente, il/la quale ne valuterà l'opportunità anche in relazione agli obiettivi formativi dell’insegnamento.

Orario di ricevimento

Consulta il sito web di Barbara Zambelli