00061 - BIOCHIMICA

Conoscenze e abilità da conseguire

Lo studente al termine del corso conosce e comprende la Biochimica generale (struttura e funzione delle principali molecole biologiche, meccanismi chimici e biochimici alla base della catalisi enzimatica, organizzazione e tappe del metabolismo cellulare) e delle componenti fondamentali della Biologia molecolare (duplicazione del DNA, trascrizione e traduzione); possiede competenze adeguate sia per ideare e sostenere argomentazioni che per risolvere problemi di tipo biochimico; ha la capacità di raccogliere e interpretare i dati (per es. discutere un grafico della velocità di una reazione catalizzata vs. il tempo) ritenuti utili a giudicare un problema biochimico; ha sviluppato quelle capacità di apprendimento che sono loro necessarie per intraprendere studi successivi con un alto grado di autonomia.

Contenuti

1.Spazio tempo ed energia.
Unità di Misura utili nello studio della biochimica strutturale e del metabolismo.

2. La struttura dell'acqua.
Il solvente universale, definizione di pH.

3.Interazioni reversibili tra macromolecole.
I tre tipi di legami non covalenti: a) legami elettrostatici b) legame idrogeno c) Forze di van der Waals

4.Struttura e funzione delle proteine.
a)
Gli aminoacidi come unità di base della struttura delle proteine; -
struttura chimiche degli aa. (Carbonio-alfa, catena laterale R),
NH2--NH3+, COOH--COO-, stati di ionizzazione degli
aa. (zwitterion), pKa relativi, le diverse catene laterali degli aa.
conferiscono differente reattività, aa. idrofobici, aa.
polari e aa. carichi; reattività caratteristiche di NH2-epsilon
di Lys, S- e SH di cys, OH di Ser, Thr e Tyr; aa. con proprietà
peculiari, Pro, His; il legame peptidico, rigidità e
planarità rotazioniphiepsi.
b) Struttura primaria delle proteine
c) Struttura secondaria delle proteine:alfa-elica,
caratteristiche spaziali e legami che la stabilizzano), la tripla
elica del collageno, prolina e idrossiprolina, fogliettibeta, paralleli e antiparalleli; Ramachandran plot.
d) Struttura terziaria delle proteine: domini (alfa-elica,betaa botte, testa-coda, chiave greca, "jelly roll",beta-alfa-beta).
e)
folding delle proteine: l'esperimento di Anfinsen, forze e legami
coinvolti nello stabilizzare la struttura tridimensionale delle
proteine, comuni agenti denaturanti (urea e cloruro di guanidina).
f) Struttura quaternaria delle proteine: dalla Mioglobina
(Mb) alla Emoglobina (Hb).Struttura e funzione di Mb e
Hb, struttura dell'eme, piano dell'eme e siti di coordinazione del
Fe, His-F8 e His E7, struttura tridimensionale di mioglobina e
emoglobina, la strutturaalfa2beta2; legame
dell'O2 alla Mb e alla Hb; il concetto
di cooperatività. Diverse Hb e loro affinità per l'O2
(Hb-materna, Hb-fetale).Le basi strutturali degli effetti allosterici
(CO2, pH e BPG), stato T e stato R, il modello sequenziale
(Koshland) delle interazioni allosteriche ed il modello concertato
(Monod-Wyman-Changeaux). Hb patologiche come malattia molecolare,
Hb S e l'anemia falciforme.

5.Basi di biologia molecolare.
a) Struttura degli acidi nucleici: basi azotate, struttura secondaria del
DNA, gli RNAm, RNAt e RNAr. Duplicazione del DNA
(DNA-polimerasi I, II e III, il primosoma).
b) Trascrizione: RNA-polimerasi, fasi della trascrizione. Struttura e regolazione del Lac-Operon.
c) Traduzione: I
maggiori fattori proteici nei procarioti (IF2, IF3, EF-Tu, EF-Ts) e
negli eucarioti (eIF2); fasi della traduzione.

6. Enzimologia
a) Concetti di base (stato di transizione edeltaG*; equilibrio chimico,deltaG e velocità di una reazione.
b) Cinetica, l'effetto della concentrazione di substrato (e di enzima)
sulla velocità di reazione. Grafico iperbolico di V vs. [S]. Il
modello di Michaelis-Menten: derivazione dell'equazione di M-M,
significato della Vmax e della KM c) Grafico di Lineweaver-Burk, dei
doppi reciproci in presenza/assenza di inibitore. Inibizione
competitiva, non-competitiva
d) Gli enzimi allosterici: definizione e loro proprietà cinetiche. Grafico sigmoidale di V vs. [S].
e) Meccanismi di allosteria: l'ipotesi concertata e l'ipotesi sequenziale, cooperatività: il grafico e l'equazione di Hill.
f) Strategie catalitiche e regolatorie: Le proteasi, il lisozima, la protein chinasi A, ioni metallici e coenzimi

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"Prima Parte esame"

7. I Glucidi
Basi strutturali dei monosaccaridi. Stereoisomeria.
a) Monosaccaridi
b) Disaccaridi e polisaccaridi.

8. I Lipidi
Basi strutturali dei lipidi.
a) Lipidi semplici e complessi: struttura e funzione.
b) Struttura delle mambrane biologiche.
c) trasduzione del segnale attraverso la membrana (proteine G, via dell'AMPc e fosfatidilinositolo (PI).

9. I cofattori enzimatici
Meccanismi di azione e funzione biologica. Le principali Vitamine idro- e lipo-solubili

10. Bioenergetica e Metabolismo
Disegno generale del catabolismo e anabolismo, ruolo dell'ATP.

11. Il metabolismo dei glucidi
a) Glicolisi, reazioni e regolazione: insulina e glucagone
b) Via del pentoso monofosfato
c) Glicogenolisi
d) Gluconeogenesi
e) Glicogenosintesi

12. Il Ciclo dell'Acido Citrico
Reazioni e regolazione

13. La fosforilazione ossidativa
La catena respiratoria, il trasferimento di elettroni, la sintesi dell'ATP.

14. Il metabolismo dei lipidi
a) Labeta-ossidazione dei grassi: reazioni e regolazione
b) La sintesi degli acidi grassi: reazioni e regolazione: adrenalina
c) Sintesi del colesterolo. Gli ormoni steroidi

15. Il metabolismo degli ammino acidi
Il Ciclo dell'urea

Testi/Bibliografia

FONDAMENTI DI BIOCHIMICAdi D. Voet, J. Voet e C. Pratt, edizioni Zanichelli

BIOCHIMICAdi L. Stryer, 4a edizione, ed. Zanichelli

PRINCIPI DI BIOCHIMICAdi A. Lehninger et al., 2a edizione, ed. Zanichelli.



Tutti i testi utilizzati per la preparazione delle lezioni sono presenti in duplice copia presso la Biblioteca della Università di Bologna-sede di Rimini in Via Angherà

Metodi didattici

Le lezioni vengono tenute in aula e supportate dalla proiezione di presentazioni in Power Point

Modalità di verifica e valutazione dell'apprendimento

L'esame finale è orale. A piacere dello studente può essere sostenuta una provain itinereche prevede la preparazione della "Primaparte" del programma di studio. A discrezione del docente e in considerazione del numero degli studenti,tale prova potrà esserescritta.

Strumenti a supporto della didattica

Le presentazioni in formato powerpoint sono disponibili per copia su chiave USB presso i terminali delle aule lezioni prima e dopo l'orario di lezione

Orario di ricevimento

Consulta il sito web di Paolo Neyroz