00061 - BIOCHIMICA

Anno Accademico 2009/2010

  • Docente: Diana Fiorentini
  • Crediti formativi: 6
  • SSD: BIO/10
  • Lingua di insegnamento: Italiano
  • Modalità didattica: Convenzionale - Lezioni in presenza
  • Campus: Bologna
  • Corso: Laurea in Scienze farmaceutiche applicate (cod. 0914)

Conoscenze e abilità da conseguire

Al termine del corso lo studente possiede le conoscenze di base della biochimica generale e degli acidi nucleici. In particolare lo studente è in grado di: - conoscere la struttura e le funzioni delle molecole di interesse biologico; - conoscere i meccanismi molecolari alla base dei processi biochimici; - comprendere le attività metaboliche e la loro regolazione.

Contenuti

INTRODUZIONE Macromolecole biologiche, richiami di termodinamica, concetto di metabolismo. Proprietà solventi dell'H2O e dei solventi apolari. Interazioni deboli.

AMMINOACIDI Generalità. Classificazione in base al gruppo R. Ponti disolfuro.

ORGANIZZAZIONE STRUTTURALE DELLE PROTEINE Legame peptidico: struttura e proprietà. Struttura primaria, secondaria (alfa elica e foglietto beta), terziaria (ripiegamento delle proteine, cenni agli chaperoni ed ai prioni) e quaternaria. Esempi di proteine fibrose: alfa e beta cheratine, collagene.

EMOGLOBINA E MIOGLOBINA Struttura di mioglobina ed emoglobina. Struttura dell'eme. Caratteristiche del legame Fe2+-O2. Ruolo dell'istidina prossimale e distale. Legame mioglobina-O2: curva iperbolica e significato funzionale. Legame emoglobina-O2: curva sigmoide e significato funzionale. Cooperatività di legame. Stati T ed R. Effetto Bohr. Effetto della CO2. Adattamento ed effetto del 2,3-DPG.

ENZIMI Generalità. Delta G. Reazioni endo ed esoergoniche. Concetto di equilibrio e di velocità di reazione. Energia di attivazione. Complesso ES e meccanismo d'azione degli enzimi. Specificità, effetto del pH e della T. Classificazione degli enzimi. Definizione di velocità e di attività enzimatica. Cinetica di Michaelis e Menten e significato di Vmax e Km. Inibizione enzimatica irreversibile, reversibile competitiva e non competitiva. Enzimi allosterici e modulatori allosterici. Cinetica sigmoidale. Stati T ed R. Regolazione enzimatica covalente: fosforilazione e defosforilazione, zimogeni.

CARBOIDRATI Generalità. Monosaccaridi e legame semiacetalico. Disaccaridi e legame glicosidico. Struttura di maltosio, cellobiosio, lattosio e saccarosio. Omopolisaccaridi: struttura e funzione di amido, glicogeno e cellulosa. Cenni agli eteropolisaccaridi.

LIPIDI Generalità. Struttura degli acidi grassi. Triacilgliceroli: struttura e funzione. Struttura e funzione di glicerofosfolipidi, sfingolipidi e glicolipidi. Struttura e funzioni del colesterolo. Lipoproteine plasmatiche

MEMBRANE Struttura delle membrane biologiche: asimmetria, proteine di membrana, fluidità e ruolo del colesterolo. Modello a mosaico fluido. Composizione relativa delle membrane. Permeabilità selettiva delle membrane. Cenni ai trasporti di membrana

NUCLEOTIDI Zuccheri, basi azotate e gruppo fosfato. Legame N-glicosidico. Nucleosidi mono, di- e trifosfati. Legami esterei e legami anidridici. Idrolisi dell'ATP. Funzioni dei nucleotidi. Nucleotidi ciclici: AMPc e GMPc.

TRASDUZIONE DEL SEGNALE Meccanismo d'azione degli ormoni idrofili e lipofili. Trasduzione segnale tramite proteine G (adrenalina, glucagone). Recettori tirosina chinasici. Recettore dell'insulina. Apoptosi e segnali di morte cellulare.

COAGULAZIONE DEL SANGUE Emostasi e ruolo delle piastrine. Fattori della coagulazione. Cascata della coagulazione e ruolo del calcio. Ruolo della vitamina K. Formazione di fibrina.

COFATTORI ENZIMATICI ioni essenziali e coenzimi. Struttura di NAD+, NADP+, FMN, FAD, CoA-SH. Significato funzionale dei coenzimi.

METABOLISMO Disegno generale di catabolismo e anabolismo. Considerazioni termodinamiche: variazione di energia libera e reazioni accoppiate. ATP, tioesteri. Reazioni redox. Coenzimi piridinici e flavinici come accettori di elettroni.

GLICOLISI Reazioni. Destino anaerobico del piruvato: fermentazione lattica ed alcolica. Regolazione della glicolisi. Struttura del mitocondrio. Destino aerobico del piruvato: la reazione della piruvato deidrogenasi. Regolazione della piruvato deidrogenasi.

CICLO DI KREBS Reazioni, regolazione, processo anfibolico. Resa energetica dalla completa ossidazione del glucosio.

TRASPORTO DEGLI ELETTRONI E FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA Catena di trasferimento elettronico mitocondriale. Flavoproteine, centri Fe-S, citocromi. Descrizione dei 4 complessi. Struttura e funzione del Coenzima Q. Ipotesi chemiosmotica. F0-F1-ATPasi e fosforilazione ossidativa.

CATABOLISMO ACIDI GRASSI Trasporto degli acidi grassi nelle cellule. Beta-ossidazione di acidi grassi saturi: reazioni, resa energetica. Controllo ormonale della beta-ossidazione. Regolazione reciproca della beta-ossidazione e della sintesi di acidi grassi.

CATABOLISMO DEGLI AMMINOACIDI Generalità sul metabolismo degli amminoacidi. Reazioni di transamminazione. Formazione di glutammato. Cenni al ciclo dell'urea. Destino catabolico degli scheletri amminoacidici.

GLICEMIA Regolazione della glicemia. Glicogenosintesi e glicogenolisi e loro reciproca regolazione ormonale. Significato metabolico del glicogeno muscolare. Gluconeogenesi: reazioni, precursori, regolazione enzimatica ed ormonale. Cenni alla formazione di corpi chetonici.

SINTESI DEGLI ACIDI GRASSI Uscita del citrato dal mitocondrio. Formazione di malonil-CoA. Acido grasso sintasi e reazioni di sintesi. Regolazione enzimatica ed ormonale. Cenni ai processi di allungamento ed insaturazione.

STRUTTURA DEL DNA Dogma centrale. Struttura primaria del DNA. Idrolisi enzimatica. Struttura secondaria del DNA: doppia elica, appaiamenti di basi, forze che stabilizzano la formazione della doppia elica, impilamento di basi. Denaturazione. Possibili cause di danni al DNA.

REPLICAZIONE DEL DNA Replicazione del DNA in E. Coli: caratteristiche della DNA polimerasi III, sintesi del filamento veloce e dei frammenti di Okazaki, attività della DNA polimerasi I e della ligasi. Attività di proof reading e fedeltà di replicazione.

STRUTTURA DELL'RNA Struttura primaria dell'RNA. Basi modificate. Struttura secondaria dell'RNA. Descrizione della struttura di RNAm, RNAt e RNAr. Struttura dei ribosomi procariotici.

TRASCRIZIONE Trascrizione in E.Coli: differenze tra replicazione e trascrizione, geni costitutivi e non costitutivi, RNA polimerasi e subunità sigma, concetto di promotore forte e debole, descrizione del processo di trascrizione.

AMMINOACILAZIONE Amminoacil-tRNA-sintetasi e processo di amminoacilazione. Proof-reading.

CODICE GENETICO Definizione. Codoni. Quadro di lettura del codice. Punto d'inizio. Accoppiamenti codoni-amminoacidi. Codice genetico: descrizione e caratteristiche. RNAt come adattatori.

TRADUZIONE Sintesi proteica in E. Coli: descrizione delle fasi di inizio, allungamento e termine. Modificazioni post-traduzionali. Importanza del ripiegamento delle proteine.

CLONAZIONE DEL DNA Frammentazione mediante endonucleasi di restrizione, separazione dei frammenti per elettroforesi, preparazione dei plasmidi, costruzione di DNA ricombinante, trasfezione.

 

Testi/Bibliografia

David L. Nelson, Michael M. Cox "Introduzione alla Biochimica di Lehninger", terza edizione, editore Zanichelli

M.K. Campbell, S.O.Farrell "Biochimica", seconda edizione, editore EdiSES

Utile per la consultazione:

P.C. Champe, R.A. Harvey, D.R Ferrier "Le basi della Biochimica", prima edizione, editore Zanichelli

Metodi didattici

Lezioni frontali con l'ausilio di presentazioni Power Point mediante PC e videoproiettore

Modalità di verifica e valutazione dell'apprendimento

Esame orale

E' raccomandata l'iscrizione elettronica all'esame collegandosi al sito: http://uniwex.unibo.it 

Strumenti a supporto della didattica

Disponibile a richiesta un CD contenente copia di tutto il materiale mostrato a lezione

Tutte le lezioni aggiornate sono disponibili, in formato pdf, al seguente indirizzo: http://campus.cib.unibo.it. L'accesso e' riservato agli studenti che frequentano le lezioni, iscritti ad una lista di distribuzione reperibile presso http://dsa.unibo.it. Per l'iscrizione a tale lista occorre essere in possesso delle credenziali d'Ateneo nome.cognome@studio.unibo.it e della password fornita dal docente a lezione

Il Docente potra' comunicare con gli studenti utilizzando la sezione Avvisi della Pagina Web Docente del Portale di Facolta'

Link ad altre eventuali informazioni

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Orario di ricevimento

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