69162 - CHIMICA STRUTTURALE DEI SISTEMI BIOLOGICI

Scheda insegnamento

  • Docente Francesco Capozzi

  • Crediti formativi 4

  • SSD CHIM/03

  • Modalità didattica Convenzionale - Lezioni in presenza

  • Lingua di insegnamento Italiano

  • Orario delle lezioni dal 24/02/2020 al 25/05/2020

SDGs

L'insegnamento contribuisce al perseguimento degli Obiettivi di Sviluppo Sostenibile dell'Agenda 2030 dell'ONU.

Salute e benessere Consumo e produzione responsabili

Anno Accademico 2019/2020

Conoscenze e abilità da conseguire

Al termine dell'insegnamento lo studente conosce le basi teoriche per comprendere le relazioni esistenti fra la struttura molecolare degli enzimi e le reazioni biochimiche da essi catalizzate, con particolare riferimento agli aspetti bioinorganici di metallo-enzimi e metallo-proteine ed è in grado di acquisire informazioni, anche di carattere spettroscopico, atte a valutare le modificazioni chimiche a carico della struttura molecolare all'interno degli alimenti.

Programma/Contenuti

  • Struttura primaria delle proteine e proprietà chimico-fisiche degli aminoacidi che le costituiscono
  • Struttura secondaria e Ramachandran plot
  • Gruppi prostetici, apo- ed olo-proteine
  • Omologia di sequenza e mantenimento della funzione biologica
  • Descrizione e utilizzo di programmi bioinformatici per la validazione di strutture proteiche (molmol e clustalX)
  • Parametri NMR ed informazioni sulla natura chimica dei sistemi biologici
  • Cristallografia RX e spettroscopia NMR per la delucidazione delle strutture
  • Abbondanza di ioni metallici in natura e nei liquidi biologici
  • Ingresso di ioni metallici nelle cellule
  • Transferrina, Siderofori e Chaperoni
  • Enterobactina e inibizione competitiva di MECAM-ferrica
  • Richiami di cinetica chimica e Legge di Arrhenius
  • Cinetica di Michaelis-Menten e saturazione
  • Accenni di teoria Hard-Soft
  • Costanti di dissociazione e di affinità
  • Definizione di sito catalitico e meccanismo di reazione enzimatica
  • Ioni metallici e effetto della coordinazione sulla costante acida dell'acqua
  • Ruolo degli ioni metallici in enzimi idrolitici
  • Meccanismo di azione di carbossi-peptidasi e anidrasi carbonica
  • Flessibilità e stabilità conformazionali
  • Trasduzione del segnale chimico in energia meccanica: proteine contrattili
  • Differenze strutturali tra emoglobina e mioglobina e implicazioni nella loro diversa funzione fisiologica
  • Stato elettronico degli ioni ferro in alto e basso spin
  • NMR di mioglobina e addotti con cianuro
  • Effetto paramagnetico sul chemical shift di segnali NMR
  • Rilassamento nucleare dei protoni dell'acqua: interazione con ioni paramagnetici
  • Redox dell'acqua: potenziale di riduzione dell'ossigeno e dello ione H+
  • Ruolo dello ione metallico (Fe o Cu) e geometrie ottimali di coordinazione nel trasporto elettronico
  • Ruolo della geometria dei leganti su E0 di plastocianina e azzurrina
  • Potenziali redox delle proteine e pathway del trasferimento elettronico
  • Effetto Frank-Condon e teoria di Marcus
  • Meccanismo catalitico della superossido dismutasi

Testi/Bibliografia

Appunti di lezione. Articoli su riviste scientifiche
Bioinorganic Chemistry - I. Bertini, H.B. Gray, S.J. Lippard, J.S. Valentine (Eds.) -University Science Books, Mill Valley, CA, U.S.A., ISBN: 0935702571

Metodi didattici

L'insegnamento si compone di 4 CFU. Ogni CFU comprende 6 ore di lezioni teoriche frontali e 4 ore di esercitazioni pratiche in aula. Le esercitazioni pratiche vengono svolte nel Laboratorio Informatico presso il Campus di Cesena (Villa Almerici) dotato di 20 postazioni PC collegate alla rete. Gli studenti potranno seguire le operazioni svolte dal docente attraverso la proiezione su schermo gigante. L'obiettivo delle esercitazioni pratiche è duplice:
-    Far acquisire allo studente dimestichezza con il software di analisi bioinformatica dei dati strutturali
-    Sviluppare nello studente la capacità di elaborare autonomamente ipotesi di relazioni tra struttura e funzione delle molecole biologiche

Modalità di verifica dell'apprendimento

L'esame di fine corso mira a valutare il raggiungimento degli obiettivi didattici:
- Utilizzare le informazioni fornite a lezione per elaborare ipotesi sulle caratteristiche strutturali delle macromolecole
- Descrivere con proprietà di linguaggio e rigore scientifico i meccanismi di funzionamento degli enzimi
- Definire i criteri con cui è possibile valutare gli effetti dell'intorno chimico sulla funzione delle molecole biologiche

    L'esame consiste, a scelta dello studente, in una prova scritta oppure nella preparazione autonoma di un elaborato corredato da una presentazione PowerPoint.
   1) La prova scritta consiste nel rispondere a quesiti inerenti il programma del corso attraverso la descrizione di dati strutturali e spettroscopici che saranno consegnati allo studente durante l'esame. Successivamente, lo studente che supera la prova scritta argomenta oralmente al docente il contenuto del compito al fine di addivenire alla valutazione finale.
   2) L'elaborato e la presentazione PowerPoint saranno preparati a casa dallo studente su un argomento a sua scelta, tra quelli indicati nel programma, e basati su una rielaborazione autonoma di dati di letteratura e delle informazioni strutturali acquisite mediante l'uso del software insegnato a lezione.

Strumenti a supporto della didattica

Il materiale didattico proiettato a lezione è messo a disposizione dello studente in formato elettronico. Per ottenere il materiale didattico consultare il sito web: http://www.francescocapozzi.it
I software gratuiti "ClustalX" e "MolMol" sono disponibili per il download dal sito del docente.
Eventuali registrazioni audio delle lezioni sono consentite, a patto che siano rese disponibili a tutti gli studenti mediante condivisione dei file mp3 in aree riservate del sito docente.
Username e password sono riservati agli studenti iscritti al corso e saranno riferiti dal docente all'inizio del corso, direttamente a lezione oppure mediante posta elettronica, previa iscrizione alla corrispondente lista di distribuzione.
E' previsto l'accesso a DataBase pubblici per proteine.

Orario di ricevimento

Consulta il sito web di Francesco Capozzi