- Docente: Maria Paola Turina
- Crediti formativi: 8
- SSD: BIO/10
- Lingua di insegnamento: Inglese
- Moduli: Maria Paola Turina (Modulo 1) Luisa Iommarini (Modulo 2) Claudia Zanna (Modulo 3)
- Modalità didattica: Convenzionale - Lezioni in presenza (Modulo 1) Convenzionale - Lezioni in presenza (Modulo 2) Convenzionale - Lezioni in presenza (Modulo 3)
- Campus: Bologna
- Corso: Laurea in Genomics (cod. 9211)
Conoscenze e abilità da conseguire
Al termine del corso, lo studente possiede le conoscenze di base necessarie per l'indagine strutturale mediante cristallografia a raggi X , NMR, microscopia crio-elettronica, applicate alla caratterizzazione strutturale delle proteine e degli acidi nucleici. Durante l'attività pratica lo studente acquista la capacità di usare programmi informatici per la visualizzazione interattiva e l'analisi e studio delle strutture molecolari e dei dati collegati.
Contenuti
Modulo 1 (3 CFU, 24 ore, docente: M. Paola Turina)
- Elementi di struttura e folding delle proteine.
- Rassegna dei metodi sperimentali utilizzati per ottenere la struttura a risoluzione atomica di proteine e acidi nucleici: cristallografia a raggi X, spettroscopia NMR, criomicroscopia elettronica.
- Uso di software per la visualizzazione molecolare.
Modulo 2 (3 CFU, 24 ore, docente: Luisa Iommarini)
Esempi di rapporto struttura-funzione in alcuni fondamentali processi cellulari:
- Trasduzione di energia, sistema OXPHOS, organizzazione strutturale dei complessi e supercomplessi OXPHOS, regolazione dei complessi OXPHOS.
- Segnalazione intracellulare, recettori accoppiati alle G-proteine, RTK, recettori nucleari, catene di chinasi effettrici, regolazione della loro attività tramite fosforilazione e altre modificazioni post-traduzionali, attivazione della trascrizione del DNA per stimolazione specifica.
- Turnover di proteine, sistema di ubiquitinazione e altri effettori proteolitici.
- Controllo del ciclo cellulare, meccanismi di regolazione delle proteine coinvolte nel ciclo cellulare.
Modulo 3 (2 CFU, 30 ore, laboratorio, docente: Claudia Zanna)
- Preparazione dei campioni per l'elettroforesi denaturante su gel di poliacrilamide SDS-PAGE: lisi di mitocondri di cuore bovino e dosaggio di proteine (4 ore).
- Separazione dei lisati di mitocondri di cuore bovino tramite SDS-PAGE, e visualizzazione delle subunità OXPHOS tramite western blotting (8 ore).
- Solubilizzazione nativa di complessi OXPHOS da mitocondri di cuore bovino e dosaggio delle proteine. Risultati dell'analisi in SDS-PAGE (6 ore).
- Solubilizzazione nativa di supercomplessi OXPHOS da mitocondri di cuore bovino e dosaggio delle proteine (4 ore).
- Elettroforesi Blue-Native su gel di poliacrilamide (BN-PAGE) e dosaggio dell'attività nel gel di complessi e supercomplessi (IGA - In Gel Activity) (8 ore).
Testi/Bibliografia
Reviews, articoli scientifici e capitoli di libro pertinenti saranno forniti dai docenti.
Metodi didattici
Moduli 1 e 2: Lezioni frontali e coinvogimento degli studenti in attività da svolgersi su PC.
Module 3: Attività pratiche di laboratorio, assistite da lezioni introduttive e tutorials.
Modalità di verifica e valutazione dell'apprendimento
Prova scritta e orale. La prova scritta consisterà in alcune domande aperte e in alcune domande a scelta multipla. La prova orale consisterà in una discussione della prova scritta.
Strumenti a supporto della didattica
Videoproiettore, PC, internet, lavagna.
Orario di ricevimento
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