Caratterizzazione mediante cromatografia liquida e spettrometria di massa delle proteine istoniche (H1; H2A; H2B; H3 e H4). Queste proteine sono considerate i principali bersagli di una famiglia di enzimi, le istone acetil-transferasi (HDAC), bersaglio di nuovi farmaci antitumorali che ne inibiscono l’attività. L’identificazione e quantificazione delle varie isoforme di istoni (sia acetilate che metilate che fosforilate) consente il monitoraggio dell’inibizione delle HDAC e la determinazione della IC50.
Caratterizzazione strutturale della siero albumina umana (HSA) con duplice intento:
A. Identificazione e quantificazione delle isoforme di HSA che si sono rivelate essere dei validi fattori prognostici di patologie caratterizzate da un aumentato stress ossidativo e processo infiammatorio come la cirrosi epatica e l’epatite alcolica.
B. Modificazioni in vitro di HSA da formulazione farmaceutiche al fine di migliorare l’efficacia del farmaco e proporlo per il trattamento di patologia a carico del fegato. In particolare le modifiche sono state volte all’aumento della percentuale di proteina nativa che è la forma che detiene la maggior parte delle proprietà non-oncotiche di HSA (attività antiossidante; proprietà di legame; attività antiinfiammatoria etc.).
Sviluppo di metodologie per la caratterizzazione e il monitoraggio del processo aggregativo di proteine amilodogeniche (Aβ 1-42 e Aβ 1-25) nel campo di ricerca di nuovi potenziali farmaci per la patologia di Alzheimer in grado di bloccare la formazione di aggregati amiloidei neurotossici.
Messa a punto di metodologie analitiche per la caratterizzazione, quantificazione e studi di stabilità di farmaci e composti naturali.
