Le attività di ricerca ruotano intorno ad un principale microrganismo oggetto di studio e di utilizzo:Escherichia coli. In particolare tale ospite microbico viene utilizzato da anni per la sovraespressione di proteine ricombinanti di interesse. Alcuni esempi di sovraespressione eterologa in E. coli riguardano l'espressione di un inibitore proteico, MTI-2, isolato da semi di senape, di una variante della tossina difterica (CRM197) e di alcuni diversi interferoni (come l'interferone murino MuIFN a1 e diversi interferoni umani HuIFNs). La strategia comune consiste nella progettazione, e successiva sintesi, dei geni artificiali ottimizzati per l'espressione batterica. In questa fase, l'interesse è rivolto allo studio dei sistemi di espressione più adatti a seconda della proteina di interesse in modo da ottimizzarne la produzione e la successiva purificazione mediante tecniche cromatografiche.
Un altro filone di ricerca riguarda lo studio di una tirosin-fosfatasi a basso peso molecolare espressa naturalmente da Mycobacterium tuberculosis: MptpA. Tale enzima è essenziale affinchè l'agente patogeno sfugga al sistema immunitario dell'ospite. La proteina è stata espressa in forma ricombinante in Escherichia coli sono in corso di studio alcune sue varianti proteiche caratterizzate da mutazioni sito-specifiche a carico di alcuni amminoacidi coinvolti nella catalisi o nel riarrangiamento strutturale dell'enzima che avviene in seguito al legame con il substrato.
Infine negli ultimi anni l'attività di ricerca si è indirizzata allo studio della lattato deidrogenasi (LDH) umana e di muscolo di coniglio. Nel primo caso l'interesse è volto alla ricerca di inibitori specifici dell'assemblaggio dell'enzima attivo tetramerico a partire dal monomero LDHA. Nel caso dell'enzima di coniglio l'attività di ricerca è rivolta a studiare l'effetto del trealosio sull'attività dell'enzima tetramerico.
