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Paolo Bernardo Trost

Full Professor

Department of Pharmacy and Biotechnology

Academic discipline: BIO/04 Plant Physiology

Director of Second Cycle Degree in Molecular and Cell Biology

Useful contents

Tesi di Laurea magistrale presso il Laboratorio di Biologia redox dei sistemi vegetali

Progetto 1 - (numero di posti disponibili 1, inizio attività 2014)

L’amido è la principale sostanza di riserva nelle piante superiori, che lo immagazzinano sia nei tessuti fotosintetici sia nei semi. L’attenzione rivolta all’amido e al suo metabolismo da parte del mondo accademico e industriale è elevatissima, basti considerare che l’amido costituisce la fonte principale di calorie per l’alimentazione umana, oltre ad avere molteplici applicazioni biotecnologiche. Questo progetto ha lo scopo di analizzare nella specie modello Arabidopsis thaliana il legame tra il metabolismo dell’amido e il metabolismo della prolina in risposta allo stress osmotico. Lo studio è basato su due approcci distinti. Un primo approccio, sviluppato in vivo, si pone gli obbiettivi di verificare l’effetto di mutazioni knock out a carico di singoli geni coinvolti nei due metabolismi e di analizzarne l’attività dei promotori mediante l’utilizzo di geni reporter in piante sottoposte a stress osmotico. Un secondo approccio, sviluppato in vitro, si pone l’obbiettivo di studiare i meccanismi di regolazione redox-dipendente degli enzimi coinvolti nella risposta allo stress avvalendosi della tecnologia del DNA ricombinante.

Progetto 2 (numero di posti disponibili 1, inizio attività 2014)

La proteomica redox (una branca della proteomica che studia le modificazioni post-traduzionali di natura redox) sta acquisendo sempre maggiore importanza anche a causa dell’implicazione di questi meccanismi regolativi negli organismi fotosintetici e nelle patologie umane, principalmente di tipo neurodegenerativo. Questo progetto ha lo scopo di investigare il ruolo delle modificazioni redox (ossidazione, glutationilazione, nitrosilazione e la più recente sulfidrazione) che coinvolgono i tioli proteici (cisteine). Tale regolazione permette di modulare rapidamente l’attività di un enzima e di variarne la struttura con conseguente alterazione della sua funzione fisiologica. Questo studio si focalizza primariamente su enzimi del ciclo di Calvin-Benson di un alga unicellulare (Chlamydomonas reinhardtii), modello per la ricerca di base e per le applicazioni biotecnologiche nel campo dei biocarburanti. L’obbiettivo principale è di esaminare le conseguenze di queste modificazioni redox sul piano funzionale, catalitico e strutturale e i possibili effetti sul metabolismo del carbonio. La ricerca è basata su un approccio multidisciplinare utilizzando tecniche spettrofluorimetriche, SEC, CD, DLS, FTIR, studi di cristallografia a raggi X e spettrometria di massa (MALDI-TOF ed ESI-TOF, in collaborazione con il laboratorio del Dr. Stéphane Lemaire, CNRS, Parigi, Francia).

Progetto 3 (numero di posti disponibili 1, inizio attività 2015)

Attraverso il ciclo di Calvin-Benson tutti gli organismi che compiono fotosintesi ossigenica producono carboidrati consumando anidride carbonica. Il ciclo di Calvin-Benson è fondamentale per la crescita degli organismi fotosintetici, comprese le piante coltivate che sono alla base dell’alimentazione umana e della produzione di biocarburanti. Inoltre, l’assorbimento di CO2 da parte della vegetazione naturale rappresenta la principale azione di contrasto nei confronti dei cambiamenti climatici. Il ciclo di Calvin-Benson è un metabolismo regolato in funzione delle condizioni ambientali. Alla sua regolazione partecipa una proteina intrinsecamente non-strutturata (CP12) che, sotto stretto controllo redox, assembla in un complesso supramolecolare due enzimi del ciclo di Calvin-Benson. Il presente progetto è focalizzato sullo studio funzionale e strutturale di questo complesso in Arabidopsis thaliana. L’analisi strutturale sarà effettuata su proteine ricombinanti purificate allo scopo e utilizzando diverse metodologie come la cristallografia ai raggi X, l’NMR e lo scattering a basso angolo dei raggi X (SAXS). Il progetto è condotto in collaborazione con il Dipartimento di Chimica “G. Ciamician” dell’Università di Bologna e con il Dipartimento di Chimica dell’Università di Roma “La Sapienza”. L’analisi riguarderà proteine isolate e complessi. Esperimenti di mutagenesi sito-specifica saranno condotti per validare i modelli strutturali e per meglio comprendere gli effetti conformazionali e funzionali delle molteplici modificazioni redox coinvolte.
Regolazione redox basata sulle cisteine (ossidazione, glutationilazione,
nitrosilazione): analisi biochimica dei tioli modificati, meccanismi molecolari, proteine coinvolte e conseguenze fisiologiche. La ricerca è basata prevalentemente sull’uso di proteine ricombinanti e mutanti.

Per informazioni, contattare il seguente numero o indirizzo e-mail:
paolo.trost@unibo.it
francesca.sparla@unibo.it
mirko.zaffagnini3@unibo.it


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