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Maria Paola Turina

Ricercatrice confermata

Dipartimento di Farmacia e Biotecnologie

Settore scientifico disciplinare: BIO/10 BIOCHIMICA

Temi di ricerca

-- Funzione e regolazione dell' ATP-sintasi, batterica ed eucariotica.
-- Stechiometria protoni/ATP in ATP-sintasi procariotiche ed eucariotiche.
-- Trasferimento elettronico in Centri di Reazione fotosintetici e dinamica molecolare.



-- Funzione e regolazione dell' ATP-sintasi, batterica ed eucariotica.

L'ATP sintasi è un enzima molto conservato che accoppia reversibilmente la idrolisi/sintesi di ATP con la traslocazione transmembrana di protoni. Il nostro gruppo di ricerca ha recentemente messo in luce come l'efficienza dell'accoppiamento fra idrolisi e traslocazione di protoni possa venire modulata (disaccoppiamento intrinseco) dalla concentrazione dei due substrati della sintesi, ADP e Pi. Questa modulazione è stata da noi osservata finora sia nelle membrane native del batterio fotosintetico Rb. capsulatus, che in quelle di E. coli, così come in liposomi contenenti l'ATP sintasi isolata da E.coli, e potrebbe riguardare anche le ATP sintasi di mitocondri e cloroplasti. Si tratta di un fenomeno che potrebbe da un lato risultare significativo per il bilancio bioenergetico delle cellule, e dall'altro potrebbe essere rivelatore di aspetti finora ignorati del meccanismo catalitico dell'ATP sintasi. Nell'ambito della collaborazione con il laboratorio del prof. Stan Dunn dell'Università dell'Ontario, il fenomeno del disaccoppiamento intrinseco e la sua modulazione da ADP e Pi sono in corso di studio in mutanti di ATP sintasi sito-diretti e deleti del dominio ad alfa-elica C-terminale della subunità epsilon dell'enzima di E.coli.

-- Stechiometria protoni/ATP in ATP-sintasi procariotiche ed eucariotiche.

In collaborazione con il laboratorio del prof. Peter Graeber dell'Università di Friburgo, abbiamo messo a punto un sistema ad elevata precisione ed attendibilità per la misura del rapporto protoni/ATP nelle ATP sintasi prevenienti da vari organismi. Recentemente abbiamo determinato il valore di questo rapporto nelle ATP sintasi di cloroplasti (spinaci) e di E.coli. Sono in corso di svolgimento le misure volte alla determinazione del rapporto H+/ATP nell'ATP sintasi mitocondriale di Saccharomyces cerevisiae.

-- Trasferimento elettronico in Centri di Reazione fotosintetici e dinamica molecolare.

L'inserimento di Centri di Reazione batterici in matrici vetrose saccaridiche determina una variazione della velocità di specifiche reazioni di trasferimento elettronico indotte da luce in questo complesso. Nel nostro laboratorio è stato messo a punto un sistema che consente di controllare il grado di idratazione della matrice, osservando come quest'ultimo condizioni strettamente la velocità di tali reazioni di trasferimento elettronico. Poiché la matrice condiziona la dinamica interna della proteina, questo approccio consente di analizzare a temperature fisiologiche la relazione tra dinamica conformazionale e trasferimento elettronico.

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