Le attività di ricerca possono
essere suddivise in due filoni riguardanti un unico
microrganismo, Escherichia coli. In particolare, da anni è portata
avanti una linea di ricerca rivolta alla sovraespressione di
proteine ricombinanti di interesse in E. coli, mentre un'altra linea indaga
il meccanismo di replicazione batterica e l'enzima replicativo coinvolto (DNA Polimerasi III).
Alcuni esempi di sovraespressione eterologa in E.
coli riguardano l'espressione di un inibitore proteico,
MTI-2, isolato da semi di senape, di una variante della tossina
difterica (CRM197) e di alcuni diversi interferoni (come
l'interferone murino MuIFN
a1 e diversi interferoni umani HuIFNs). La strategia
comune consiste nella progettazione, e successiva sintesi, dei geni
artificiali ottimizzati per l'espressione batterica. In questa
fase, l'interesse è rivolto allo studio dei sistemi di espressione
più adatti a seconda della proteina di interesse in modo da
ottimizzarne la produzione e la successiva purificazione. Inoltre,
obiettivo generale di questi studi, è l'ottimizzazione della procedura di
purificazione in modo da definire un protocollo che utilizzi
materiali e passaggi idonei ad una produzione su scala
industriale.
Un altro filone di ricerca
riguarda lo studio di una tirosin-fosfatasi a basso peso molecolare espressa naturalmente da Mycobacterium tuberculosis: MptpA. Tale enzima è essenziale affinchè l'agente patogeno sfugga al sistema immunitario dell'ospite. La proteina è stata espressa in forma ricombinante in Escherichia coli sono in corso di studio alcune sue varianti proteiche caratterizzate da mutazioni sito-specifiche a carico di alcuni amminoacidi coinvolti nella catalisi o nel riarrangiamento strutturale dell'enzima che avviene in seguito al legame con il substrato.
